Перейти
на сайт журнала "Врач" |
Перейти на сайт журнала "Медицинская сестра"
|
Перейти на сайт журнала "Фармация"
|
Перейти на сайт журнала "Молекулярная медицина"
|
Перейти на сайт журнала "Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии"
|
ВЛИЯНИЕ МОДУЛЯЦИИ СИНТЕЗА ОКСИДА АЗОТА (II) ПРИ ХРОНИЧЕСКОЙ НОРМОБАРИЧЕСКОЙ ГИПОКСИИ НА ИЗОФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЭПИДИДИМИСА КРЫС
DOI: https://doi.org/10.29296/25877313-2023-01-09
Номер журнала:
1
Год издания:
2023
Лактатдегидрогеназа играет ключевую роль в обеспечении энергии клеток в физиологических условиях и состоянии гипоксии. Изменению ак-тивности фермента может способствовать оксид азота (II), регулируя экспрессию отдельных фракций лактатдегидрогеназы.
Цель работы – изучение изменения изоферментного спектра лактатдегидрогеназы эпидидимиса крыс в условиях гипоксии и при модуляции синтеза оксида азота (II).
Материал и методы. Эксперимент выполнен на 32 крысах-самцах Wistar, разделенных на 4 группы (n=8): 1) хроническая нормобарическая гипоксия; 2) контроль к первой группе; 3) гипоксия совместно с моделированием дефицита оксида азота;
4) гипоксия на фоне индукции синтеза NO. Для лабораторного исследования выделяли митохондриальную фракцию и безмитохондриальную ци-топлазму головки и хвоста эпидидимиса. Зимограмму получали с помощью электрофореза в 7%-ном геле с последующей детекцией по осадоч-ной реакции восстановления нитросинего тетразолия. Проводили оценку общей активности лактатдегидрогеназы и подсчитывали процентное содержание фракций изоферментов. Анализировали фракции 1 и Х лактатдегидрогеназы, статистически значимыми считали результаты, если p
Ключевые слова:
хроническая гипоксия
лактатдегидрогеназа
ЛДГ
электрофорез
эпидидимис.
Для цитирования:
Марсянова Ю.А., Звягина В.И., Соловых Д.А. ВЛИЯНИЕ МОДУЛЯЦИИ СИНТЕЗА ОКСИДА АЗОТА (II)
ПРИ ХРОНИЧЕСКОЙ НОРМОБАРИЧЕСКОЙ ГИПОКСИИ
НА ИЗОФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЭПИДИДИМИСА КРЫС
. Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 2023; (1): 49-https://doi.org/10.29296/25877313-2023-01-09
Список литературы:
- Khan A.A., Allemailem K.S., Alhumaydhi F.A., Gowder S.J.T., Rahmani A.H. The biochemical and clinical perspectives of lactate dehydrogenase: an enzyme of active metabolism.
- Endocr Metab Immune Disord Drug Targets. 2020; 20(6): 855–868.
- Wang H., Zhou Z., Xu M., Li J., Xiao J., Xu Z.Y., Sha J. A sper-matogenesis-related gene expression profile in human spermatozoa and its potential clinical applications. J Mol Med (Berl). 2004; 82(5): 317–24.
- Zhao D., Kogut M.H., Genovese K.J., Hsu C.Y., Lee J.T., Farnell Y.Z. Altered expression of lactate dehydrogenase and monocarbox-ylate transporter involved in lactate metabolism in broiler wooden breast. Poult Sci. 2020; 99(1): 11–20.
- Blanco A. On the functional significance of LDH X. Johns Hopkins Med J. 1980; 146(6): 231–5.
- Odet F., Duan C., Willis W.D., Goulding E.H., Kung A., Eddy E.M., Goldberg E. Expression of the gene for mouse lactate dehy-drogenase C (LDHC) is required for male fertility. Biology of Re-production. 2008; 79(1): 26–34.
- Odet F., Gabel S., London R.E., Goldberg E., Eddy E.M. Glycoly-sis and mitochondrial respiration in mouse LDHC-null sperm. Bi-ology of Reproduction. 2013; 88(4): 95, 1–7.
- Nakamura M., Okinaga Sh., Arai K. Metabolism of pachytene pri-mary spermatocytes from rat testes: pyruvate maintenance of adeno-sine triphosphate level. Biology of Reproduction. 1984; 30(5): 1187–1197.
- Cui Z., Chen Y., Hu M., Lin Y., Zhang S., Kong L., Chen Y. Diag-nostic and prognostic value of the cancer-testis antigen lactate dehy-drogenase C4 in breast cancer. Clin Chim Acta. 2020; 503: 203–209.
- Koslowski M, Türeci O, Bell C., Krause P., Lehr H.A., Brunner J., Seitz G., Nestle F.O., Huber C., Sahin U. Multiple splice variants of lactate dehydrogenase C selectively expressed in human cancer. Cancer Res. 2002; 62(22): 6750–6755.
- Naik A., Decock J. Targeting of lactate dehydrogenase C dysregu-lates the cell cycle and sensitizes breast cancer cells to DNA damage response targeted therapy. Mol Oncol. 2022; 16(4): 885–903.
- Meiser H., Schulz R. Detection and localization of two constitutive NOS isoforms in bull spermatozoa. Anat. Histol. Embryol. 2003; 32: 321–325.
- Wierońska J.M., Cieślik P., Kalinowski L. Nitric oxide-dependent pathways as critical factors in the consequences and recovery after brain ischemic hypoxia. Biomolecules. 2014; 11(8): 1097.
- Урясьев О.М., Шаханов А.В., Канатбекова Ж.К. Оксид азота и регуляторы его синтеза при хронической обструктивной болез-ни легких. Российский медико-биологический вестник им. ака-демика И.П. Павлова. 2021; 29(3): 427–434 (Urjas'ev O.M., Shahanov A.V., Kanatbekova Zh.K. Oksid azota i reguljatory ego sinteza pri hronicheskoj ob-struktivnoj bolezni legkih. Rossijskij mediko-biologicheskij vestnik im. akademika I.P. Pavlova. 2021; 29(3): 427–434).
- Марсянова Ю.А., Звягина В.И. Влияние сукцината на некото-рые показатели биоэнергетического обмена в семенных пу-зырьках и эпидидимисе у самцов крыс в условиях хронической гипоксии. Вопросы биологической, медицинской и фармацев-тической химии. 2021; 24(2): 49–54 (Marsjanova Ju.A., Zvjagina V.I. Vlijanie sukcinata na nekotorye pokazateli biojenergeticheskogo obmena v semennyh puzyr'kah i jepididimise u samcov krys v uslovijah hronicheskoj gipoksii. Voprosy biologiche-skoj, medicinskoj i farmacevticheskoj himii. 2021; 24(2): 49–54).
- Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951; 193(1): 265–275.