Нажмите на эту строку чтобы перейти к Новостям сайта "Русский врач"

Перейти
на сайт
журнала
"Врач"
Перейти на сайт журнала "Медицинская сестра"
Перейти на сайт журнала "Фармация"
Перейти на сайт журнала "Молекулярная медицина"
Перейти на сайт журнала "Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии"
Журнал включен в российские и международные библиотечные и реферативные базы данных

ВАК (Россия)
РИНЦ (Россия)
Эко-Вектор (Россия)

ОБЛАДАЕТ ЛИ ТРЕОНИН КЕТОГЕННЫМ ДЕЙСТВИЕМ ?

DOI: https://doi.org/10.29296/25877313-2020-06-06
Скачать статью в PDF
Номер журнала: 
6
Год издания: 
2020

А.В. Малиновский инженер-технолог, Специальное конструкторское технологическое бюро «Биофизприбор», филиал СПб ФГУП «ЭПМ» ФМБА России (Санкт-Петербург) E-mail: info@biofizpribor.ru

При сахарном диабете особенно ярко проявляется глюкогенный или кетогенный характер той или иной аминокислоты. Если введение в орга-низм глюкогенных аминокислот снижает тяжесть кетоза, то введение кетогенных  увеличивает. Треонин традиционно считается глюкогенной аминокислотой, но появились публикации, где он назван одновременно глюкогенной и кетогенной аминокислотой, подобно фенилаланину, тиро-зину и изолейцину. В данной работе отмечено, что в процессе эволюции человек на генетическом уровне утратил способность к синтезу трео-ниндегидрогеназы – фермента, присутствующего у многих животных, который мог бы участвовать в превращении треонина в ацетил-КоА, а сле-довательно, в кетоновые тела. Сделан вывод о полном отсутствии у треонина кетогенного действия у человека.
Ключевые слова: 
диабет
треонин
глюкогенное действие
кетогенное действие
Для цитирования: 
Малиновский А.В. ОБЛАДАЕТ ЛИ ТРЕОНИН КЕТОГЕННЫМ ДЕЙСТВИЕМ ? . Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 2020; (6): -https://doi.org/10.29296/25877313-2020-06-06

It appears your Web browser is not configured to display PDF files. Download adobe Acrobat или click here to download the PDF file.

Список литературы: 
  1. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. М.: Мир. 1981 (Uajt A., Hendler F., Smit Je., Hill R., Leman I. Osnovy biohimii. M.: Mir. 1981).
  2. Voet D., Voet J.G. Biochemistry. 2nd ed. New York. Wiley. 1995.
  3. Garret R.H., Grisham C.M. Biochemistry. Orlando. Saunders College Publishing. 1995.
  4. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М.: Мир. 1973 [Djegli S., Nikol'son D. Metabolicheskie puti. M.: Mir. 1973 (in Russ.)].
  5. Neuberger A. Glycine formation from L-threonine. Comp. Biochem. 1981; 19A: 257-303.
  6. Bird M.I., Nunn P.B. Measurement of L-threonine aldolase activity in rat liver. Biochem. Soc. Trans. 1979; 7: 1274–1276.
  7. Yeung, Y.G. Threonine aldolase is not a genuine enzyme in rat liver. Biochem. J. 1986; 237: 187–190.
  8. Pagani R. L-allothreonine and L-threonine aldolase in rat liver. Biochem. Soc. Trans. 1991; 19(3): 3465.
  9. Darling P. B., Grunov J., Rafii M., Brookes S., Ball R.O., Pencharz P.B. Threonine dehydrogenase is a minor degratative pathway of threonine catabolism in adult humans. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000; 278: 877-884.
  10. Schirch I., Gross T. Serine transhy-droxymethylase Identification as the threonine and allothreonine aldolases. J. Biol. Chem. 1968; 243: 5651-5655.
  11. Ogawa H., Gomi T., Fujioka. M. Serine hydroxymethyltransferase and threonine aldolase are they identical? The International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2000; 32: 289-301.
  12. Покровский А.А. Роль биохимии в развитии науки о питании. М.: Наука. 1974. [Pokrovskij A.A. Rol biohimii v razvitii nauki o pitanii. M. Nauka.1974 (in Russ.)]
  13. Watanabe R., Fujimura S., Kadowaki M., Ishibashi T. Effects of dietary threonine levels on the threonine-degrading enzyme activities and tis-sue threonine related amino acid concentration in rats. Anim. Sci. Technol. (Jpn.). 1998; 69: 108-116.
  14. House J.D., Hall B.N., Brosnan J.T. Thre-onine metabolism in isolated rat hepatocytes. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2002; 281: Е1300-Е1307.
  15. Nagao K., Bannai M., Seki S., Mori M., Takahashi M. Adaptational modification of serine and threonine metabolism in the liver to essential amino acid deficiency in rats. Amino Acids. 2009. Мarch.
  16. Zhao X.H., Wen Z.M., Meredith C.N., Mat-thews D.E., Bier D.M., Young V.R. Threonine ki-netics at graded threonine intakes in young men. Am. J. Cln. Nutr. 1986; 43: 795-798.
  17. Edgar A.J. The human L-threonine-3-dehydrogenase gene is an expressed pseudogene. BMC Biochem. 2002; 18(3).
  18. Chuanchin H., Hao G., Jiaxu W., Weiguang L., Yide M., Mian W. Regulation of L-threonine dehydrogenase in somatic cell repro-gramming. Stem. Cells. 2013: 31: 953-965.
  19. Winkle L.J.V., Gallet V., Iannaccone P.M. Threonine appears to be essential for proliferation of human as well as mouse embryonic stem cells. Cells and developmental biology. 2014. May 2. Article 18/1.
  20. Wurtman R.J. L-threonine for regulating glycine levels in the brain and spinal cord. Euro-pean patent specification. 1986. Publication Number: 0 028 257 B1.
  21. D’Mello J.P.F. Aspects of threonine and glycine metabolism in the chick (Gallus domesti-cus). J. Nutr. 1973; 15(6):. 357−363.57 B1.