Нажмите на эту строку чтобы перейти к Новостям сайта "Русский врач"

Перейти
на сайт
журнала
"Врач"
Перейти на сайт журнала "Медицинская сестра"
Перейти на сайт журнала "Фармация"
Перейти на сайт журнала "Молекулярная медицина"
Перейти на сайт журнала "Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии"
Журнал включен в российские и международные библиотечные и реферативные базы данных

ВАК (Россия)
РИНЦ (Россия)
Эко-Вектор (Россия)

ВЛИЯНИЕ ПРОИЗВОДНЫХ 3-ФОРМИЛХРОМОНА IN VITRO НА АГРЕГАЦИЮ ЧАСТИЦ Β-АМИЛОИДА И АКТИВНОСТЬ ТИРОЗИНАЗЫ

DOI: https://doi.org/10.29296/25877313-2021-01-02
Скачать статью в PDF
Номер журнала: 
1
Год издания: 
2021

Д.И. Поздняков к.фарм.н., зав. лабораторией живых систем, доцент, кафедра фармакологии с курсом клинической фармакологии, Пятигорский медико-фармацевтический институт – филиал ФГБОУ ВО ВолгГМУ (г. Пятигорск) E-mail: pozdniackow.dmitry@yandex.ru В.М. Руковицина аспирант, кафедра органической химии, Пятигорский медико-фармацевтический институт – филиал ФГБОУ ВО ВолгГМУ (г. Пятигорск) E-mail: rukovicina.vika@mail.ru М.В. Ларский к.фарм.н., зав. кафедрой фармацевтической химии, Пятигорский медико-фармацевтический институт – филиал ФГБОУ ВО ВолгГМУ (г. Пятигорск) E-mail: pharmachemistry@mail.ru

Актуальность. Болезнь Альцгеймера – одна из самых распространенных терминальных форм деменции, характеризующаяся сложным патоге-незом с формированием амилоидных включений в структурах мозга. В тоже время одним из новых и перспективных направлений терапии болез-ни Альцгеймера является воздействие на амилоидогенный каскад. Цель исследования. In vitro оценить влияние десяти производных 3-формилхромона на процессы формирования агрегатов β-амилоида и активность тирозиназы. Материал и методы. Влияние исследуемых соединений на активность тирозиназы оценивали по методу Mapunya, используя в качестве суб-страта L-тирозин, в качестве референта – койевую кислоту. Агрегацию амилоидных частиц изучали спектрофотометрически в реакции с конго красным через три и шесть дней инкубации. Результаты. В ряду изучаемых объектов наиболее существенными антитирозиназными свойствами обладало 6-ацетилза¬мещенное производное 3-формилхромона, величина IC50 которого сопоставима с койевой кислотой (32±1,913 мкг/мл против 30,2±1,599 мкг/мл). Также данное соедине-ние наиболее существенно ингибировало агрегацию амилоидных частиц на третий день инкубации – на 31,0% (p
Ключевые слова: 
болезнь Альцгеймера
производные хромона
тирозиназа
β-амилоид
Для цитирования: 
Поздняков Д.И., Руковицина В.М., Ларский М.В. ВЛИЯНИЕ ПРОИЗВОДНЫХ 3-ФОРМИЛХРОМОНА IN VITRO НА АГРЕГАЦИЮ ЧАСТИЦ Β-АМИЛОИДА И АКТИВНОСТЬ ТИРОЗИНАЗЫ . Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 2021; (1): -https://doi.org/10.29296/25877313-2021-01-02

It appears your Web browser is not configured to display PDF files. Download adobe Acrobat или click here to download the PDF file.

Список литературы: 
  1. Takizawa C., Thompson P.L., van Walsem A., et al. Epidemiological and economic burden of Alzheimer's disease: a systematic literature review of data across Europe and the United States of America. J Alzheimers Dis. 2015; 43(4):1271–84. 10.3233/JAD-141134
  2. Prince M., Wimo A.,Guerchet M., Gemma Claire Ali, Yu-Tzu Wu, Matthew A. Prina. World Alzheimer Report 2015. The Global Impact of Dementia: An analysis of prevalence, incidence, cost and trends. 2015.
  3. Kerr J.S., Adriaanse B.A., Greig N.H. et al. Mitophagy and Alzheimer's Disease: Cellular and Molecular Mechanisms. Trends Neurosci. 2017;40(3):151-166. doi:10.1016/j.tins.2017.01.002
  4. Mattson M.P. Pathways towards and away from Alzheimer’s disease. Nature. 2004; 430(7000):631–639.
  5. Wang R., Tang P., Wang P., Boissy R.E., Zheng H. Regulation of tyrosinase trafficking and processing by presenilins: partial loss of function by familial Alzheimer's disease mutation. Proc Natl. Acad. Sci. USA. 2006; 103(2):-353-358. doi:10.1073/pnas.0509822102
  6. Arbor S.C., La Fontaine M., Cumbay M. Amyloid-beta Alzheimer targets - protein processing, lipid rafts, and amyloid-beta pores. Yale J. Biol. Med. 2016; 89(1):5-21.
  7. Mapunya M.B., Nikolova R.V., Lall N. Melanogenesis and antityrosinase activity of selected South african plants. Evid. Based Complement Alternat. Med. 2012; 2012: 374017. doi:10.1155/2012/374017
  8. Wang W., Zhao C., Zhu D., Gong G., Du W. Inhibition of amyloid peptide fibril formation by gold-sulfur complexes. J Inorg. Biochem. 2017; 171:1-9. doi:10.1016/j.jinorgbio.2017.02.021
  9. Esquerda-Canals G., Montoliu-Gaya L.,Güell-Bosch J., Villegas S. Mouse Models of Alzheimer's Disease. J. Alzheimersю Dis. 2017; 57(4):1171-1183. doi:10.3233/JAD-170045
  10. De Biase D., Costagliola A., Pagano T.B., et al. Amyloid precursor protein, lipofuscin accumulation and expression of autophagy markers in aged bovine brain. BMC Vet. Res. 2017; 13(1):102. doi:10.1186/s12917-017-1028-1
  11. Ohm T.G., Braak H. The pigmented subpeduncular nucleus: a neuromelanin-containing nucleus in the human pontine tegmentum. Morphology and changes in Alzheimer's disease. Acta Neuropathol. 1988; 77(1):26-32. doi:10.1007/BF00688239